Тема 2. ТКАНЕВЫЙ ОБМЕН ЛИПИДОВ
Сдам Сам

ПОЛЕЗНОЕ


КАТЕГОРИИ







Тема 2. ТКАНЕВЫЙ ОБМЕН ЛИПИДОВ





ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

 

ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ

 

1. АМИНОКИСЛОТЫ, ИМЕЮЩИЕ ЗАРЯЖЕННЫЕ РАДИКАЛЫ

а) Ала

б) Сер

в) Фен

г) Глу

д) Лиз

 

2. АМИНОКИСЛОТЫ, ИМЕЮЩИЕ ГИДРОФОБНЫЕ РАДИКАЛЫ

а) Тир г) Фен

б) Три д) Вал

в) Гис

 

3. УНИВЕРСАЛЬНЫЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

а) реакция Сакагучи

б) нингидриновая реакция

в) ксантопротеиновая реакция

г) реакция Фоля

д) биуретовая реакция

 

4. КАЖДАЯ БЕЛКОВАЯ МОЛЕКУЛА ИМЕЕТ

а) третичную структуру

б) первичную структуру

в) четвертичную структуру

г) вторичную структуру

д) небелковые компоненты

 

5. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА МОЖЕТ ПРЕДСТАВЛЯТЬ СОБОЙ

а) ассоциацию субъединиц г) глобулярную структуру

б) фибриллярную структуру д) -складчатый слой

в) альфа-спираль

 

6. ФАКТОРЫ, МЕШАЮЩИЕ ОБРАЗОВАНИЮ АЛЬФА-СПИРАЛИ, – ЭТО РЯ-

ДОМ РАСПОЛОЖЕННЫЕ

а) несколько гидрофобных радикалов

б) два и более разноименно заряженных радикала

в) два и более одноименно заряженных радикала

г) пролин и оксипролин

д) гидрофильные и гидрофобные радикалы

 

7. СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА

а) водородные связи

б) сложноэфирные связи

в) гидрофобные связи

г) ионные связи

д) дисульфидные связи

е) пептидная

 

 

8. СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ЧЕТВЕРТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА

а) дисульфидные г) водородные

б) пептидные д) гидрофобные

в) ионные связи

 

9. ПРИЧИНЫ ГИПОПРОТЕИНЕМИИ

а) недостаточное потребление белка с пищей

б) снижение синтеза белка в печени

в) избыточное потребление белка с пищей

г) возникновение патологических очагов синтеза белков

д) нарушение переваривания и всасывания белков

 

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

 

10. ТИП СВЯЗИ РАДИКАЛЫ



1) водородная Г)Тир-сер

2) ионная Б)Лиз-асп

3) дисульфидная В)Цис-цис

4) гидрофобная А)Ала-фен

А) Ала–фен

Б) Лиз–асп

В) Цис–цис

Г) Тир–сер

Д) Цис–про

 

11. УЧАСТКИ БЕЛКОВОЙ

СТРУКТУРЫ

ХАРАКТЕРИСТИКА

1) вариабельные участки А, Г;

2) инвариантные участки Б, В;

А) у разных биологических видов разная

аминокислотная последовательность

Б) у разных биологических видов доста-

точно постоянная аминокислотная по-

следовательность

В) мутации в этих участках приводят к

изменению биологической роли белка

Г) мутации в этих участках не приводят к

существенному изменению биологи-

ческой роли белка

 

12. БЕЛОК ФУНКЦИИ

1) гемоглобин Г) Транспортная

2) миозин А) Сократительная

3) глобулины Д) Защитная

4) инсулин Б) Гормональная

А) сократительная

Б) гормональная

В) рецепторная

Г) транспортная

Д) защитная

 

13. КОНЦЕНТРАЦИЯ БЕЛКА

В КРОВИ

СИМПТОМ

1) нормальная Б

2) повышенная А

3) пониженная Г

А) гиперпротеинемия

Б) нормопротеинемия

В) диспротеинемия

Г) гипопротеинемия

 

ДОПОЛНИТЕ

14. Первичная структура белка – это линейная структура, состоящая из

_аминокислот_ и стабилизированная _пептидными_ связями.

15. Эффект кооперативности определяет _четвертичная_ структура белка

 

 

Тема 2

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

 

1. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ТЕМПЕРАТУРЫ 100° С

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

2. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ХЛОРИДА РТУТИ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

3. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СУЛЬФАТА АММОНИЯ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

4. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ПЕРМАНГАНАТА КАЛИЯ

(KMnO4)

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

5. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ НАТРИЯ ХЛОРИСТОГО (NACl)

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

6. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ АЦЕТОНА

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

7. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СУЛЬФОСАЛИЦИЛОВОЙ КИ-

СЛОТЫ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

8. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ КАДМИЯ СЕРНОКИСЛОГО

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

9. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

10. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ВИБРАЦИИ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов полипептидной цепи

 

11. ЗНАЧЕНИЕ рН, ПРИ КОТОРОМ БУДЕТ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА ДЛЯ

БЕЛКОВ КРОВИ

а) нейтральное

б) слабокислое

в) сильнокислое

г) слабощелочное

д) сильнощелочное

12. МЕТОД ОЧИСТКИ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ

ПРИМЕСЕЙ

а) диализ

б) фракционное высаливание

в) электрофорез

г) аффинная хроматография

д) ультрацентрифугирование

13. СВОЙСТВО КОЛЛОИДНЫХ РАСТВОРОВ, ХАРАКТЕРНОЕ ДЛЯ РАСТВО-

РОВ БЕЛКА

а) низкая вязкость

б) при стоянии выпадают в осадок

в) эффект Тиндаля

г) низкое онкотическое давление

д) способность к диализу

14. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ РАЗЛИЧИИ В ЗА-

РЯДЕ

а) ультрацентрифугирование

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) фракционное высаливание

15. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ ИЗБИРАТЕЛЬНОМ

ВЗАИМОДЕЙСТВИИ С ЛИГАНДАМИ

а) ультрацентрифугирование

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) фракционное высаливание

16. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА РАЗЛИЧИИ В РАЗМЕ-

РАХ ИХ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ

а) ультрацентрифугирование

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) фракционное высаливание

17. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ РАЗЛИЧИИ В МО-

ЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЕ

а) ионообменная хроматография

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) изоэлектрофокусирование

 

ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ

 

18. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО

а) разрушается третичная структура

б) белок теряет свои биологические свойства

в) структура белка не нарушается

г) разрушается гидратная оболочка белка

д) при добавлении воды осадок исчезает

19. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО

а) разрушается третичная структура

б) белок теряет свои биологические свойства

в) структура белка не нарушается

г) разрушается гидратная оболочка белка

д) при добавлении воды осадок исчезает

20. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ

а) ацетон г) перекись водорода

б) серная кислота д) хлорид натрия

в) хлорид кадмия

21. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ

а) ацетон

б) соляная кислота

в) хлорид ртути

г) перекись водорода

д) хлорид натрия

22. ЗАРЯД БЕЛКА ЗАВИСИТ ОТ

а) температуры среды

б) рН среды

в) величины гидратной оболочки

г) соотношения NH2- и COOH-групп

д) вида третичной структуры

 

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

 

23. ВИД ОСАЖДЕНИЯ ФАКТОР

1) необратимое Б,Г,Д

2) обратимое А,В

А) ацетон

Б) кислота трихлоруксусная

В) хлорид натрия

Г) хлорид ртути

Д) перекись водорода

 

ДОПОЛНИТЕ

 

24. При денатурации разрушаются _вторичная_, _третичная_,

_четвертичная_ структуры белка.

25. Метод очистки смеси белков, обусловленный способностью низко-

молекулярных веществ проходить через полупроницаемую мембра-

ну, называется _диализ_.

26. Необратимое выпадение белка в осадок называется _денатурация_.

27. При меньшей концентрации соли в растворе при фракционном вы-

саливании белков крови выпадают в осадок _глобулины_.

28. Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю, на-

зывается _изоэлектрическая_ _точка_.

29. Белки по соотношению функциональных групп делятся на _кислые_,

_основные_, _нейтральные_.

30. Альбумины по соотношению амино- и карбоксильных групп отно-

сятся к _кислым_ белкам.

 

Тема 3.

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

 

1. РОЛЬ БОЛЬШИНСТВА ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ

а) структурная

б) гормональная

в) роль кофакторов ферментов

г) энергетическая

д) входят в состав коферментов

 

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

 

2. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

ХИМИЧЕСКОЕ НАЗВАНИЕ ВИТАМИНА

1) А Г)

2) В1 В)

3) В2 Д)

4) В6 А)

5) С Б)

А) пиридоксин

Б) аскорбиновая кислота

В) тиамин

Г) ретинол

Д) рибофлавин

Е) кобаламин

3. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

ХИМИЧЕСКОЕ НАЗВАНИЕ ВИТАМИНА

1) D Г)

2) К А)

3) В12 Б)

4) РР Д)

5) Е В)

А) нафтохинон

Б) кобаламин

В) токоферол

Г) кальциферол

Д) никотиновая кислота, никотинамид,

ниацин

Е) биофлавоноиды

 

 

4. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ ПО БИОЛОГИЧЕСКОМУ

ДЕЙСТВИЮ

1) А Д)

2) В1 А)

3) В2 Е)

4) В6 Б)

5) С Г)

А) антиневритный

Б) антидерматитный

В) антианемический

Г) антискорбутный

Д) антиксерофтальмический

Е) витамин роста

5. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ ПО БИОЛОГИЧЕСКОМУ

ДЕЙСТВИЮ

1) К В)

2) Е Г)

3) D Б)

4) РР Е)

5) В12 Д)

А) витамин проницаемости

Б) антирахитический

В) антигеморрагический

Г) антистерильный

Д) антианемический

Е) антипеллагрический

6. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ КОФЕРМЕНТА, В СОСТАВ

КОТОРОГО ВХОДИТ ВИТАМИН

1) В1 Б)

2) В2 А)

3) В6 Г)

4) РР Д)

5) В5 (пантотеновая кисло-

та) В)

А) флавинаденинмоно и динуклеотид

(ФМН, ФАД)

Б) тиаминпирофосфат (ТПФ)

В) коэнзим А (кофермент А)

Г) пиридоксальфосфат (ПФ)

Д) никотинамидадениндинуклеотид

(НАД+), никотинамидаденин динук-

леотидфосфат (НАДФ+)

7. КОФЕРМЕНТЫ БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ ИЛИ ТИП

КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ

1) ФАД, ФМН Б)

2) ТПФ (ТДФ) Г)

3) витамин А А)

4) витамин С В)

5) НАД, НАДФ Б)

А) участие в регуляции окислительно-

восстановительных процессов в тка-

нях, реакции гидроксилирования

Б) кофермент, катализирующий окисли-

тельно-восстановительные реакции

В) антиоксидантные функции, функцио-

нирование эпителиальной ткани

Г) кофермент реакции окислительного

декарбоксилирования альфа-кетокис-

лот, перенос активного альдегида

(транскетолаза)

8. КОФЕРМЕНТЫ ИЛИ ВИТА-

МИН

БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ ИЛИ ТИП

КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ

1) ФАД, ФМН Б)

2) пиридоксальфосфат А)

3) витамин D Г)

4) коэнзим А В)

А) кофермент аминотрансфераз и декар-

боксилаз аминокислот

Б) кофермент флавопротеинов, дегидро-

геназ и редуктаз, участвующих в про-

цессах тканевого дыхания, кофермент

оксидаз аминокислот

В) транспорт ацильных групп

Г) обмен кальция и фосфора

9. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ ИЛИ ХАРАКТЕРИСТИКА

АВИТАМИНОЗА

1) РР Г)

2) С Д)

3) В1 А)

4) В2 Б)

5) В6 В)

А) бери-бери

Б) глоссит, кератит, катаракта

В) анемия, дерматиты

Г) дерматиты, диарея, деменция

Д) цинга

10. НАЗВАНИЕ ВИТАМИНА НАЗВАНИЕ ИЛИ ХАРАКТЕРИСТИКА

АВИТАМИНОЗА

1) нафтохинон Д)

2) холекальциферол В)

3) токоферол Б)

4) ретинол Г)

5) аскорбиновая кислота А)

А) водорастворимый антиоксидант

Б) жирорастворимый антиоксидант

В) обмен кальция и фосфора

Г) участие в зрительном процессе

Д) участие в синтезе факторов свертыва-

ния крови

11. ВИТАМИН БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ

1) В5 (пантотеновая ки-

слота) Б)

2) В2 (рибофлавин) В)

3) В1 (тиамин) А)

4) В6 (пиридоксаль) Г)

А) окислительное декарбоксилирование

кетокислот

Б) транспорт ацильных групп

В) окислительно-восстановительные ре-

акции (дегидрирования)

Г) реакции декарбоксилирования и пере-

аминирования

Д) перенос групп СО2

12. ВИТАМИН ХАРАКТЕР АВИТАМИНОЗА

1) D Г)

2) Е Б)

3) В2 В)

4) В1 А)

5) РР Д)

А) полиневриты, нарушение работы сер-

дечно-сосудистой системы, нарушение

работы желудочно-кишечного тракта

Б) нарушение процесса размножения,

мышечные дистрофии, раннее старе-

ние, снижение неспецифической рези-

стентности

В) задержка роста, кератит, катаракта,

глоссит

Г) нарушение кальцификации костей,

мышечная слабость

Д) дерматиты, диарея, деменция

13. ВИТАМИН ХАРАКТЕР АВИТАМИНОЗА

1) А В)

2) К А)

3) В2 Г)

4) С Б)

А) нарушение синтеза факторов сверты-

вания крови II, VII, X, IX

Б) нарушение синтеза коллагена сосуди-

стой стенки

В) гемералопия, ксерофтальмия, керато-

маляция

Г) задержка роста, кератиты, катаракта,

глоссит

Д) дерматит, диарея, деменция

 

ДОПОЛНИТЕ

14. Вещества, которые вызывают снижение или полную потерю биоло-

гической активности витаминов, называются _антивитамины_.

15. Вещества, которые в определенных условиях превращаются в вита-

мины, называются _провитамины_.

16. Содержание витамина в организме ниже нормы называется

_гиповитаминоз_.

17. Содержание витамина в организме выше нормы называется

_гипервитаминоз_.

18. Отсутствие витамина в организме называется _авитаминоз_.

 

Тема 4.

 

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

 

1. ЧАСТЬ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА, ОПРЕДЕЛЯЮЩАЯ ЕГО СПЕЦИФИЧ-

НОСТЬ, ПРЕДСТАВЛЕНА

а) белком

б) коферментом

в) кофактором

г) простетической группой

д) небелковой частью

2. КАЖДЫЙ ФЕРМЕНТ ИМЕЕТ

а) кофермент

б) кофактор

в) активный центр

г) аллостерический центр

д) простетическую группу

3. ВСЕ ФЕРМЕНТЫ ДЕЛЯТСЯ НА КЛАССЫ НА ОСНОВЕ

а) типа катализируемой реакции

б) химической природы фермента

в) химической природы субстрата

г) химической природы продукта

д) условий протекания реакции

4. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА (Km) ОПРЕДЕЛЯЕТ

а) сродство фермента к данному субстрату

б) сродство фермента к продукту реакции

в) начальную скорость реакции

г) максимальную скорость реакции

д) тип специфичности

5. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В ТОМ, ЧТО

а) ферменты повышают величину энергетического барьера

б) ферменты снижают величину энергетического барьера

в) ферменты повышают величину энергии активации

г) ферменты снижают величину энергии активации

д) ферменты снижают температуру реакции

6. ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФЕРМЕНТОВ СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАК-

ЦИИ

а) уменьшается

б) увеличивается значительно

в) остается неизменной

г) равна нулю

д) увеличивается незначительно

7. УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА–МЕНТЕН ОТРАЖАЕТ

а) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации

субстрата

б) концентрацию субстрата, при которой наступает равновесие реак-

ции

в) концентрацию фермента, при которой наступает равновесие реак-

ции

г) максимальную скорость ферментативной реакции

д) минимальную скорость ферментативной реакции

8. ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ СООТВЕТ-

СТВУЕТ

а) минимальной скорости реакции

б) максимальной скорости реакции

в) максимальной концентрации субстрата

г) минимальной концентрации субстрата

д) максимальной концентрации продукта

 

ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ

 

9. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА – ЭТО

а) участок фермента, непосредственно взаимодействующий с суб-

стратом и участвующий в катализе

б) центр, имеющий комплементарность к субстрату

в) центр, составляющий относительно небольшую часть молекулы

фермента

г) центр, имеющий только полярные аминокислоты

д) центр, имеющий комплементарность к продукту

10. ТИПЫ СВЯЗИ СУБСТРАТА С АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА

а) гидрофобные

б) водородные

в) ионные

г) ковалентные

д) макроэргические

11. КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ СТРУКТУРЫ ФЕРМЕНТОВ ОПРЕ-

ДЕЛЯЕТСЯ

а) превращением субстрата в области активного центра

б) специфичностью связывания субстрата в активном центре

в) выходом продуктов из области активного центра

г) кооперативным взаимодействием субъединиц в олигомерном белке

д) сдвигом электронной плотности в фермент-субстратном комплексе

12. В СОСТАВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ВХОДЯТ

а) только полярные радикалы аминокислот

б) небелковая часть фермента

в) каталитический участок

г) зона связывания

д) зона регуляции

13. ЗАВИСИМОСТЬ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ОТ рН ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ СЛЕ-

ДУЮЩИМИ ФАКТОРАМИ

а) окислением функциональных групп

б) денатурацией фермента при очень высоких или очень низких зна-

чениях рН

в) разрушение гидрофобных или водородных связей

г) восстановление функциональных групп

д) изменением величины заряда молекул субстрата или фермента

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

14. КОФЕРМЕНТ ФЕРМЕНТ

1) НАД Б)

2) ФАД Г)

3) ФП А)

А) аланинаминотрансфераза

Б) лактатдегидрогеназа

В) сахараза

Г) сукцинатдегидрогеназа (флавиновая)

15. ВИТАМИН КОФЕРМЕНТ

1) В1 А)

2) В2 Г)

3) В6 Д)

4) РР В)

А) ТДФ

Б) кофермент А

В) НАД

Г) ФАД

Д) ФП

16. ФЕРМЕНТ КЛАСС

1) трипсин В)

2) лактатдегидроге-

наза А)

3) аспартатамино-

трансфераза Б)

4) аминоацил-т-РНК-

синтетаза Е)

А) оксидоредуктазы

Б) трансферазы

В) гидролазы

Г) лиазы

Д) изомеразы

Е) лигазы (синтетазы)

17. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ

В СОСТАВ КОФЕРМЕН-

ТА

ФЕРМЕНТ

1) В2 В)

2) В6 Г,Д)

3) РР Б)

4) Н (биотин) А)

А) карбоксилаза

Б) НАД-зависимая дегидрогеназа

В) флавиновая дегидрогеназа

Г) аминотрансфераза

Д) декарбоксилаза

 

18. КАТАЛИЗАТОР СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА КАТАЛИЗАТОРА

1) ферменты А,Б,В,Г,Е,З

2) неорганические

катализаторы Б,В,Ж

А) вещества белковой природы

Б) требуются в малых количествах

В) не входят в состав конечных продуктов

Г) характеризуются высокой скоростью ката-

лиза

Д) нуждаются в присутствии кислот

Е) действуют избирательно (селективность)

Ж) требуют высокой температуры для катали-

за

З) возможна регуляция их активности

19. ГРУППА ФАКТОРОВ ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА АКТИВНОСТЬ

ФЕРМЕНТОВ

1) специфические Е,Ж

2) неспецифические А,Б,В,Г,Д

А) температура

Б) рН

В) соли тяжелых металлов

Г) окислители

Д) восстановители

Е) ингибиторы

Ж) активаторы

20. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ КАТАЛИЗИРУЕМАЯ РЕАКЦИЯ

1) лигазы Е

2) лиазы В

3) гидролазы Г

А) реакции взаимопревращения оптических,

геометрических и позиционных изомеров

Б) окислительно-восстановительные реакции

В) разрыв связей без присоединения воды с

последующим формированием двойных

связей в продукте

Г) гидролиз эфирных, гликозидных, пептид-

ных и др. связей с участием воды

Д) перенос функциональных групп

Е) образование связей с использованием АТФ

21. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ КАТАЛИЗИРУЕМАЯ РЕАКЦИЯ

1) трансферазы Д)

2) оксидоредуктазы Б)

3) изомеразы А)

А) реакции взаимопревращения оптических,

геометрических и позиционных изомеров

Б) окислительно-восстановительные реакции

В) разрыв связей без присоединения воды с

последующим формированием двойных

связей в субстрате

Г) гидролиз эфирных, гликозидных, пеп-

тидных и др. связей

Д) перенос функциональных групп

Е) образование связей с использованием

АТФ

22. ВИД СПЕЦИФИЧНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ

1) абсолютная суб-

стратная специ-

фичность Б)

2) групповая суб-

стратная специ-

фичность А)

3) стереоспецифич-

ность В)

А) фермент взаимодействует с несколькими

структурно похожими субстратами

Б) фермент взаимодействует с одним суб-

стратом

В) фермент взаимодействует с одним из

изомеров субстрата

Г) фермент взаимодействует со всеми изо-

мерами субстрата

Д) фермент взаимодействует с несколькими

структурно различными субстратами

 

ДОПОЛНИТЕ

23. Небелковая часть сложного фермента, которая представлена орга-

нической молекулой (производным витамина), называется

_коферментом_.

24. Небелковая часть сложного фермента, которая представлена ионом

металла, называется _кофактором_.

25. Сложный фермент называется _холоферментом_.

26. Белковая часть сложного фермента называется _апоферментом_.

27. Небелковая часть сложного фермента, которая представлена орга-

нической молекулой и прочно связана с белковой частью, называет-

ся _простетической_ _группой_.

28. Дополнительное количество кинетической энергии, необходимое

молекулам вещества, чтобы они вступили в реакцию, называется

_энергией_ _активации_.

29. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет

половину максимальной, называется _константой_ _Михаэлиса_.

30. Механизм ферментативного катализа включает формирование

_фермент_-_субстратного_ _комплекса_.

 

Тема 5.

 

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

 

1. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ

а) фермент и ингибитор связаны ковалентно

б) фермент и ингибитор связаны ионными связями

в) фермент и ингибитор связаны водородными связями

г) между ферментом и ингибитором гидрофобное взаимодействие

2. АКТИВАТОРОМ АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ

а) тетраалкиламмоний хлористый

б) ацетон

в) хлористый кальций

г) хлористая ртуть

д) карбофос

3. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ КОФЕРМЕНТА СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВ-

ЛЯЕТСЯ

а) витамин РР

б) витамин В1

в) витамин В2

г) витамин В6

д) витамин С

4. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ КОФЕРМЕНТА АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ

ЯВЛЯЕТСЯ

а) витамин РР г) витамин В6

б) витамин В1 д) витамин С

в) витамин В2

5. КАКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО ИЗБЫТОК СУБ-

СТРАТА ВЫТЕСНЯЕТ ИНГИБИТОР ИЗ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА

а) неконкурентное обратимое

б) неконкурентное необратимое

в) конкурентное обратимое

г) конкурентное необратимое

6. КОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ СУКЦИНАТДЕГИДРО-

ГЕНАЗЫ ВЫЗЫВАЕТ

а) янтарная кислота (сукцинат)

б) фумаровая кислота (фумарат)

в) пировиноградная кислота (пируват)

г) малоновая кислота (малонат)

д) лимонная кислота (цитрат)

7. НЕОБРАТИМЫМИ ИНГИБИТОРАМИ ХОЛИНЭСТЕРАЗ ЯВЛЯЮТСЯ

а) полиароматические углеводороды

б) соли тяжелых металлов

в) фосфорорганические соединения

г) алкилирующие агенты

д) окислители

8. ОТРИЦАТЕЛЬНУЮ АЛЛОСТЕРИЧЕСКУЮ РЕГУЛЯЦИЮ КОНЕЧНЫМ ПРО-

ДУКТОМ (ПО ТИПУ ОБРАТНОЙ СВЯЗИ) МОЖНО РАССМАТРИВАТЬ КАК

а) конкурентное обратимое ингибирование

б) конкурентное необратимое ингибирование

в) неконкурентное необратимое ингибирование

г) неконкурентное обратимое ингибирование

9. ПРИ ПОДОЗРЕНИИ НА ОСТРОЕ ОТРАВЛЕНИЕ ФОС ОПРЕДЕЛЯЮТ АК-

ТИВНОСТЬ

а) сукцинатдегидрогеназы

б) эритроцитарной ЛДГ

в) сывороточной и эритроцитарной холинэстеразы

г) эритроцитарной глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

д) глюкозо-6-фосфатазы печени

 

 

ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ

 

10. ВИДАМИ БЫСТРОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ

а) индукция синтеза фермента

б) ковалентная модификация фермента

в) репрессия синтеза фермента

г) аллостерическая регуляция

д) образование множественных форм

11. ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ

а) фермент и ингибитор связаны ковалентно

б) фермент и ингибитор связаны ионной связью

в) фермент и ингибитор связаны водородной связью

г) между ферментом и ингибитором гидрофобное взаимодействие

12. ВИДАМИ МЕДЛЕННОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯ-

ЮТСЯ

а) индукция синтеза фермента

б) ковалентная модификация

в) репрессия синтеза фермента

г) аллостерическая регуляция

д) образование множественных форм

13. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ, ЕСЛИ

а) субстрат и ингибитор схожи по структуре

б) субстрат и ингибитор не схожи по структуре

в) ингибитор связывается в активном центре фермента

г) ингибитор не связывается в активном центре фермента

14. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ СЛЕДУЮЩИМИ МЕ-

ТОДАМИ

а) спектрофотометрическими

б) полярографическими

в) титрометрическими

г) потенциометрическими

д) нефелометрическими

15. КОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ

а) субстрат и ингибитор имеют разное строение

б) субстрат и ингибитор имеют подобное строение

в) ингибитор присоединяется нековалентными связями

г) ингибитор присоединяется ковалентными связями

д) избыток субстрата вытесняет ингибитор

е) избыток субстрата не вытесняет ингибитор

16. ПРИ ПОДОЗРЕНИИ НА ОТРАВЛЕНИЕ ТИОЛОВЫМИ ЯДАМИ ОПРЕДЕ-

ЛЯЮТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

а) эритроцитарной ХЭ

б) эритроцитарной ЛДГ

в) сывороточной ХЭ

г) эритроцитарной глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

д) глюкозо-6-фосфатазы печени

17. КОФЕРМЕНТАМИ ДЕГИДРОГЕНАЗ ЯВЛЯЮТСЯ

а) ФП

б) коэнзим А

в) ФАД

г) НАД+

д) ТДФ

е) НАДФ+

18. ТИОЛОВЫМИ ЯДАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

а) полиароматические углеводороды

б) соли тяжелых металлов

в) фосфорорганические соединения

г) алкилирующие агенты

д) окислители

19. НИЗКАЯ АКТИВНОСТЬ СЫВОРОТОЧНОЙ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ НАБЛЮДА-

ЕТСЯ ПРИ

а) отравлении гидразином

б) хроническом отравлении ФОС

в) синдроме гепатоцеллюлярной недостаточности

г) остром отравлении фосфорорганическими соединениями

д) отравлении этиленгликолем

20. ПРОТЕКТОРАМИ В СЛУЧАЕ ДЕЙСТВИЯ ТИОЛОВЫХ ЯДОВ ЯВЛЯЮТСЯ

а) цистин г) дигидролипоевая кислота

SH

ЛК < SH

б) цистеин д) амид липоевой кислоты

в) глутатион е) унитиол

 

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

 

21. ВИД ИНГИБИРОВАНИЯ ИНГИБИТОР СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

1) обратимое Г)

2) необратимое А,Б,В

А) хлористый кадмий

Б) йодацетат

В) перекись водорода или другой окислитель

Г) малонат

Д) оксалоацетат

22. ВИД ИНГИБИРОВАНИЯ ИНГИБИТОР АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ

1) обратимое В,Г

2) необратимое А,Б,Д

А) карбофос

Б) зарин

В) прозерин

Г) витамин B1

Д) дихлофос

23. ФЕРМЕНТ, НА КОТОРЫЙ ОН

ДЕЙСТВУЕТ

ЛЕКАРСТВЕННЫЙ ПРЕПАРАТ

1) циклооксигеназа (ЦОГ) В,Д

2) фосфолипаза А2 Е

3) ГМГ КоА-редуктаза Г

4) карбоангидраза почечных

Канальцев Б

5) протеолитические ферменты А

А) контрикал

Б) диакарб

В) аспирин

Г) симвастатин

Д) ибупрофен

Е) преднизолон

 

УСТАНОВИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

 

24. ЭТАПЫ БЫСТРОЙ РЕГУЛЯЦИИ ФЕРМЕНТОВ

(1) – присоединение эффектора в аллостерический центр фермента

(2) – изменение конформации активного центра

(3) – повышение активности фермента

(4) – образование молекулы эффектора

(5) – изменение конформации фермента

 

4,1,2,5,3

 

25. ЭТАПЫ АКТИВАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ИОНАМИ МЕТАЛЛОВ

(1) – повышение активности фермента

(2) – присоединение металла к молекуле фермента

(3) – выгодное изменение конформации активного центра

(4) – повышение внутриклеточной концентрации ионов металлов

(5) – изменение конформации молекулы фермента

 

4,2,5,3,1

 

26. ЭТАПЫ АКТИВАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ОГРАНИЧЕННЫМ ПРОТЕОЛИЗОМ

(1) – появление функционального центра

(2) – отщепление короткого пептида от молекулы профермента

(3) – синтез профермента

(4) – появление активности фермента

(5) – изменение конформации фермента

 

3,2,5,1,4

 

ДОПОЛНИТЕ

 

27. Дегидрогеназы по строению активного центра относятся к

_тиоловым_ _ферментам_.

28. Холинэстеразы по строению активного центра относятся к

_сериновым_ _ферментам_.

29. Определяют активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и лактат-

дегидрогеназы эритроцитов при подозрении на отравление

_тиоловыми_ ядами.

30. Определяют активность сывороточной и эритроцитарной холинэ-

стераз при подозрении на отравление _фосфорорганическими_ _соединениями_.

 

Тема 6.

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

 

1. БЕЛОК КРОВИ, ТРАНСПОРТИРУЮЩИЙ МЕДЬ – ЭТО

а) С-реактивный белок

б) церулоплазмин

в) гаптоглобин

г) трансферрин

д) альбумин

2. БЕЛОК КРОВИ, ТРАНСПОРТИРУЮЩИЙ ЖЕЛЕЗО, – ЭТО

а) С-реактивный белок

б) церулоплазмин

в) фибрин

г) трансферрин

д) альбумин

3. ДЕЙСТВИЕ ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ, ВХОДЯЩИХ В СО-

СТАВ ГЕРБИЦИДОВ, ПЕСТИЦИДОВ И ДРУГИХ, ПРИВОДИТ К

а) ингибированию тиоловых ферментов

б) обратимому ингибированию холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы

в) необратимому ингибированию холинэстеразы и ацетилхолинэсте-

разы

г) активации тиоловых ферментов

д) активации холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы

4. ДИАГНОСТИЧЕСКИ ЗНАЧИМЫМ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ

НАРАСТАНИЕ В КРОВИ ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ

а) ЛДГ3

б) ЛДГ4, ЛДГ5

в) ЛДГ1, ЛДГ2

г) ЛДГ4

д) ЛДГ5

5. ДИАГНОСТИЧЕСКИ ЗНАЧИМЫМ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ

ИЗМЕНЕНИЕ ИЗОФЕРМЕНТНОГО СПЕКТРА КРОВИ

а) ЛДГ3, КФК – изоформа МВ

б) ЛДГ4, ЛДГ5, КФК – изоформа МВ

в) ЛДГ1, ЛДГ2, КФК – изоформа ВВ

г) ЛДГ4, ЛДГ5, КФК – изоформа ВВ

д) ЛДГ1, ЛДГ2, КФК – изоформа МВ

6. ОСТРЫЙ ПАНКРЕАТИТ СОПРОВОЖДАЕТСЯ РОСТОМ АКТИВНОСТИ

АМИЛАЗЫ КРОВИ В РЕЗУЛЬТАТЕ

а) перехода неактивной формы фермента в активную

б) усиленного синтеза фермента клетками поджелудочной железы

в) образования мультиферментных комплексов

г) изменения проницаемости клеточных мембран и выхода фермента

в кровь

д) компенсаторной выработки фермента другими органами

7. ОСТРЫЙ ПАНКРЕАТИТ СОПРОВОЖДАЕТСЯ РОСТОМ В КРОВИ АКТИВ-

НОСТЕЙ ФЕРМЕНТОВ

а) креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы

б) амилазы, липазы

в) аланинаминотрансферазы, креатинкиназы

г) аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы

д) креатинкиназы, лактатдегидрогеназы

8. ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ КФК  АСТ  АЛТАМИЛАЗА НАИБОЛЕЕ

ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы г) почек

б) печени д) легких

в) миокарда

 

9. ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ АЛТ  АСТ  АМИЛАЗАКФК НАИБОЛЕЕ

ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы

б) печени

в) миокарда

г) почек

д) легких

10. ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ АМИЛАЗААЛТ АСТ  КФК НАИБОЛЕЕ

ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы г) почек

б) печени д) легких

в) миокарда

11. ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ ТРАНСАМИДИНАЗА ЛДГ2 АСТ НАИ-

БОЛЕЕ ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы г) почек

б) печени д) легких

в) миокарда

12. РЕЗУЛЬТАТ ПРОТЕИНОГРАММЫ: ДИСПРОТЕИНЕМИЯ; АЛЬБУМИНЫ

СНИЖЕНЫ; ГЛОБУЛИНЫ: α1 – ПОВЫШЕНЫ, α2 – ПОВЫШЕНЫ НЕЗНА-

ЧИТЕЛЬНО, β И γ – В НОРМЕ – НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТЕН ДЛЯ

а) хронического гепатита

б) нарушения почечной фильтрации

в) острого воспалительного процесса

г) хронического воспалительного процесса

д) хронического гастрита

13. ХРОНИЧЕСКИЙ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЙ ПРОЦЕСС НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО

ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ РАСПРЕДЕЛЕНИЕМ БЕЛКОВЫХ

ФРАКЦИЙ КРОВИ ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ

а) 1-глобулины значительно повышены

б) альбумины снижены, все фракции глобулинов в норме

в) 1-глобулины резко снижены

г) 2- и -глобулиновые фракции повышены

д) альбумины и глобулины снижены

14. ОСТРЫЙ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЙ ПРОЦЕСС НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО ХАРАК-

ТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ РАСПРЕДЕЛЕНИЕМ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ

КРОВИ ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ

а) альбумины и глобулины снижены

б) альбумины снижены, 1-глобулины значительно повышены

в) -глобулины значительно повышены

г) значительно снижены альбумины, глобулины в норме

д) 1-глобулины снижены

 

ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ

 

15. ТИОЛОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ

а) содержат SH-группы в активном центре

б) снижают активность при действии Hg2+

в) активируются Hg2+

г) активируются Н2О2

д) это дегидрогеназы

 

 

16. СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ СЫВОРОТКИ КРОВИ НА-

БЛЮДАЕТСЯ ПРИ

а) обратимом ингибировании фермента фосфорорганическими со-

единениями

б) необратимом ингибировании фермента фосфорорганическими со-

единениями

в) действии ионов Са2+

г) нарушении белково-синтетической функции печени

д) действии ионов Мg2+

17. КАРДИОМАРКЕРАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

а) холинэстераза

б) креатинфосфокиназа

в) трансамидиназа

г) тропонины Т и I

д) миозин









Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте:


©2015- 2018 zdamsam.ru Размещенные материалы защищены законодательством РФ.