Процесс начинается с переноса протонов и электронов от окисляемого субстрата на коферменты НАД или ФАД.

Состав комплексов дыхательной цепи:

I комплекс NADH-дегидрогеназа (NADH-Q-редуктаза, комплекс I) состоит из нескольких полипептидных цепей. Включает ключевой фермент НАДН-дегидрогеназу и 5 железосерных белков. Фермент имеет 2 простетические группы, в роли первой простетической группы выступает FMN (ФМН - флавинмононуклеотид). Единственный субстрат фермента – NADH+Н⁺, с которого 2 электрона и 2 протона переносятся на FMN с образованием FMNH₂. С FMNH₂ электроны переносятся затем на ряд железосерных белков (FeS), играющих роль второй простетической группы в молекуле NADН-дегидрогеназы. Атомы железа в этих белках собраны в несколько групп - железосерных центров. FeS-центры входят в состав многих белков (флавопротеинов, цитохромов), участвующих в окислительно-восстановительных реакциях. NADН-дегидрогеназа содержит несколько центров типа Fe₂S₂ и Fe₄S_4. Атомы железа в таких центрах могут принимать и отдавать электроны поочерёдно, переходя в ферро- (Fe²+) и ферри-(Fe³+) состояния. От железосерных центров электроны переносятся на кофермент (коэнзим) Q (убихинон).

Таким образом, благодаря НАДН-дегидрогеназе (кофермент ФМН) и железосерным белкам комплекс I катализирует перенос атомов водорода и электронов к коэнзиму Q.

II комплекс (сукцинатдегидрогеназный - СДГ). Включает ФАД-зависимую сукцинатдегидрогеназу, железосерные белки и катализирует перенос электронов от сукцината на коэнзим Q. СДГ принимает протоны и электроны от ФАДН₂.

Коэнзим Q. Обозначение этого жирорастворимого хинона происходит от первой буквы английского названия хинона (quinone), а название убихинон отражает его широкую распространённость в природе (ubiquitous - вездесущий). Молекулы убихинона в зависимости от источника, из которого они выделены, различаются длиной углеводородной цепи, которая у млекопитающих содержит 10 изопреноидных звеньев и обозначается как Q₁₀. В процессе переноса электронов с NADН-дегидрогеназы через FeS на убихинон он обратимо превращается в гидрохинон (см. рисунок). Убихинон выполняет коллекторную функцию, присоединяя электроны от NADН-дегидрогеназы и от сукцинатдегидрогеназы. Убихинон является коллектором электронов и атомов водорода не только от I и II комплексов, но также и от ФАД-зависимых ферментов β-окисления жирных кислот и других дегидрогеназ.

III комплекс коэнзим Q-цитохром с-редуктаза (QН₂-дегидрогеназа). Включает цитохромы и FeS-белок. Комплекс осуществляет перенос электронов от восстановленной формы коэнзима Q к цитохрому с.

Цитохромы или гемопротеины присутствуют во всех типах организмов. В клетках эукариотов они локализованы в митохондриальных мембранах и в ЭПС. Известно около 30 различных цитохромов. Все цитохромы в качестве простетической группы содержат гем. В зависимости от способности поглощать свет в определённой части спектра все цитохромы делят на группы а, b, с. Внутри каждой группы отдельные виды с уникальными спектральными свойствами обозначают цифровыми индексами (b, b₁, b₂и т.д.).

Структурные особенности разных видов цитохромов определяют различие в их окислительно-восстановительных потенциалах. В ЦПЭ участвуют 5 типов цитохромов (a, a₃, b, с, с₁). За исключением цитохрома с, все цитохромы находятся во внутренней мембране митохондрий в виде сложных белковых комплексов. Цитохром с - периферический водорастворимый мембранный белок с, имеющий одну полипептидную цепь из 100 аминокислотных остатков и молекулу гема, ковалентно связанную с полипептидом.

Внутри комплекса III электроны передаются от цитохромов b на FeS-центры, на цитохром с₁, а затем на цитохром с. Группы гема, подобно FeS-центрам, переносят только по одному электрону. Таким образом, от молекулы 2 электрона переносятся на 2 молекулы цитохромов b.

IV комплекс — (цитохромоксидаза). Состоит из 2 цитохромов типа а-а_3, каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Цитохромы а и а₃ имеют характерную железопорфириновую простетическую группу, называемую гемом А и отличающуюся от гема цитохромов с и с₁.Другая особенность комплекса а-а₃ - наличие в нём ионов меди (медь также способна переносит электроны Cu¹⁺ — Cu²⁺), связанных с белковой частью в так называемых СuА-центрах. Комплекс цитохромов а-а₃ непосредственно реагирует с молекулярным кислородом. Цитохромоксидаза катализирует конечную реакцию биологического окисления - восстановление 2 электронами кислорода и образование воды:

4е^- + 4 Н⁺+ О₂= 2Н₂О (или 2е^- + 1/2О₂ = О^2-; 2Н+ О^2- = Н₂О)

Таким образом, комплексы обеспечивают постепенный перенос электронов и протонов от субстрата к кислороду. Энергия, которая высвобождается при движении электронов используется для переноса протонов из матрикса митохондрий в межмембранное пространство, где создается градиент концентраций ионов Н⁺, а этот градиент используется АТФ-синтазой для образования АТФ. Поэтому иногда выделяют еще комплекс V, который представлен Н⁺-транспортирующей АТФ-синтаза, хотя она и не переносит электроны.

Система охраняемых территорий в США Изучение особо охраняемых природных территорий(ООПТ) США представляет особый интерес по многим причинам...

Что вызывает тренды на фондовых и товарных рынках Объяснение теории грузового поезда Первые 17 лет моих рыночных исследований сводились к попыткам вычис­лить, когда этот...

ЧТО И КАК ПИСАЛИ О МОДЕ В ЖУРНАЛАХ НАЧАЛА XX ВЕКА Первый номер журнала «Аполлон» за 1909 г. начинался, по сути, с программного заявления редакции журнала...

ЧТО ТАКОЕ УВЕРЕННОЕ ПОВЕДЕНИЕ В МЕЖЛИЧНОСТНЫХ ОТНОШЕНИЯХ? Исторически существует три основных модели различий, существующих между...

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте: