Обьясните роль шаперонов в стабилизации нефолдируемых полипептидных цепей

Правильное сворачивание (фолдинг) полипептидных цепей белков в клетках эукариот обеспечивается специфическими белками, называемыми шаперонами (chaperone). Шапероны необходимы для эффективного формирования третичной структуры полипептидных цепей других белков, но они не входят в состав конечной белковой структуры. Поддержание контроля качества структуры белка и осуществляется шаперонами, катализирующими укладку полипептидов. Сборка полипротеинов и укладка мультибелковых комплексов также осуществляется шаперонами. Шапероны связываются с гидрофобными участками неправильно уложенных белков, помогают им свернуться и достигнуть стабильной нативной структуры и, тем самым, предотвращают их включение в нерастворимые и нефункциональные агрегаты. В течение своей функциональной жизни белок может подвергаться различным стрессам и денатурации. Такие частично денатурированные белки могут стать, во-первых, мишенью протеаз, во-вторых, агрегировать и, в-третьих, укладываться в нативную структуру с помощью шаперонов. Баланс и эффективность, с которой происходят эти три процесса, определяются соотношением компонентов, участвующих в этих реакциях Шапероны, кроме своей основной функции - укладки белков, осуществляют и много других важных функций, связанных с изменением конформации белков, а именно:

- Транспорт многих белков из одного компартмента в другой, например, перенос субъеденицы фермента Rubisco из цитоплазмы в хлоропласт происходит при участии шаперона Hsp70, который находится с ним в комплексе.

- Участие в сигнальных путях. Например, присутствие Hsp70 необходимо для активации фосфатазы, которая путем дефосфорилирования ингибирует протеинкиназу JNK, компонент сигнала стресс-индуцированного апоптоза, т.е. Hsp70 является частью антиапоптозного сигнального пути

- Регуляция функций различных молекул. Например, стероидный рецептор, находящийся в цитоплазме, связан с Hsp90; лиганд, попадающий в цитоплазму, присоединяется к рецептору и вытесняет шаперон из комплекса. После этого комплекс рецептор-лиганд приобретает способность связываться с ДНК, мигрирует в ядро и осуществляет функцию транскрипционного фактора. Способность белка изменять свою конформацию с "нормальной" на "прионную", и в результате этого участвовать в образовании упорядоченных белковых агрегатов - ключевой момент в прионообразовании. Исходя из этого, можно предполагать влияние клеточных шаперонов (белков теплового шока) на кинетику данного процесса.

52. гликозилирование белков связывание гликопротеинов с боковой цепью карбогидрата привести примеры

Гликозилирование (англ. Glycosylation) — ферментативный процесс, в ходе которого происходит присоединение остатков сахаров к органическим молекулам. В процессе гликозилирования образуются гликозиды, или, в случае белков и липидов, гликопротеины и гликолипиды соответственно. Гликозилирование является одной из форм котрансляционной и посттрансляционной модификации белков. Гликозилирование имеет большое значение для структуры и функций мембранных и секретируемых белков.^[1]

Преобладающая часть белков, синтезируемых в шероховатом эндоплазматическом ретикулюме, подвергается гликозилированию. Гликозилирование представляет собой ферментативный специфический процесс. В цитоплазме и ядре гликозилирование осуществляется в форме O-GlcNAc модификации. Известны пять классов гликанов: в случае N -связанных гликанов сахар присоединен к атому азота боковой цепи остатка аспарагина или аргинина; в O -связанных гликанах сахар присоединен к гидроксилам боковых цепей остатков серина, треонина, тирозина или гидроксилизина или к атомам кислорода липидов, например, церамидов; фосфогликаны содержат остаток сахара, соединенный через фосфат с серином; C -связанные гликаны представляют собой редкую форму гликозилирования, в которой сахар соединяется с атомом углерода боковой цепи триптофана

Какие доказательства показывают, что рибосомальная РНК является главным каталитическим компонентом рибосом.

Рибосо́ма — важнейший немембранный органоид живой клетки, служащий для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК). Этот процесс называется трансляцией. Рибосомы имеют сферическую или слегка эллипсоидную форму, диаметром от 15—20 нанометров (прокариоты) до 25—30 нанометров (эукариоты), состоят из большой и малой субъединиц. Рибосомы представляют собой нуклеопротеид, в составе которого соотношение РНК/белок составляет 1:1 у высших животных и 60-65:35-40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 18S, 5,8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК-полимеразой I в виде единого предшественника (45S), который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируются РНК-полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы. Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК.^[1] Рибосомная РНК (рРНК) в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях (20 мМ Mg²⁺, ионная сила 0,3—0,5, иногда условия включают также присутствие ди- и полиаминов, этанола) самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически (формой, внутренней структурой и размерами) очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют.^[2] Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК. Третичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.^[1]

Объяснить регуляцию тринсляции факторами элонгации.

В процессе наращивания полипептидной цепи принимают участие два белковых фактора элонгации. Первый (EF1a у эукариот, EF-Tu — у прокариот) переносит аминоацилированную («заряженную» аминокислотой) тРНК в А (аминоацил)-сайт рибосомы. Рибосома катализирует перенос пептида, связанного с тРНК в Р-сайте, в А-сайт и образование пептидной связи с находящимся там аминокислотным остатком. Таким образом растущий пептид удлиняется на один аминокислотный остаток. Затем второй белок (EF2 у эукариот, EF-G — у прокариот) катализирует так называемую транслокацию. Транслокация — перемещение рибосомы по мРНК на один триплет (примерно 20 ангстрем), в результате которого пептидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая» тРНК из P-сайта переходит в Е-сайт (от слова exit). тРНК из E-сайта диссоциирует спонтанно, после чего рибосома готова к новому циклу элонгации.

Система охраняемых территорий в США Изучение особо охраняемых природных территорий(ООПТ) США представляет особый интерес по многим причинам...

ЧТО ТАКОЕ УВЕРЕННОЕ ПОВЕДЕНИЕ В МЕЖЛИЧНОСТНЫХ ОТНОШЕНИЯХ? Исторически существует три основных модели различий, существующих между...

Что делать, если нет взаимности? А теперь спустимся с небес на землю. Приземлились? Продолжаем разговор...

Что будет с Землей, если ось ее сместится на 6666 км? Что будет с Землей? - задался я вопросом...

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте: