Сдам Сам

ПОЛЕЗНОЕ


КАТЕГОРИИ







Одиниці активності ферментів





Для характеристики активності ферментів використовуються різні одиниці:

- Стандартна одиниця ферменту - це така кількість ферменту, яка каталізує перетворення одного мікромолю даного субстрату за одну хвилину при заданих умовах. Стандартна одиниця ферменту позначається літерою Е(одиниця) або літерою U (unit).

- Катал - каталітична активність, здатна здійснювати реакцію зі швидкістю рівною 1 моль/с в заданій системі вимірювання активності. Каталітична активність в 1 катал (кат) при практичному застосуванні виявляється занадто великою величиною, тому в більшості випадків каталітичні активності виражають у мікрокаталах (мккат) (10-6), нанокаталах (нкат) (10-9) або пікокаталах (пкат) (10-12). Стандартна одиниця ферменту перебуває з каталом в наступному співвідношенні: 1 Е (U) = 16,67 нкат.

Особливості ферментів

Ферменти, які за своєю природою є білками з третинною і четвертинною структурами, мають ряд особливостей, які відрізняють їх від неорганічних каталізаторів:

· Значна каталітична дія. Ферменти в 108 – 1020 разів підвищують швидкість каталізованих ними реакцій.

· Специфічність дії ферментів. Вони каталізують строго визначені реакції. Наприклад, сахараза розщеплює сахарозу, лактаза – лактозу.

· Лабільність. Вони піддаються впливові різних факторів та можуть змінювати свою активність під дією рН, температури, у присутності активаторів та інгібіторів.

Активаторами називають речовини, які підвищують активність ферментів. У ролі активаторів можуть виступати деякі метали, амінокислоти та інші речовини. Інгібіторами називають речовини, які знижують активність ферментів.

Вплив температури: Активність ферментів збільшується за температури від 0 до 40 – 50ºС, при 50 – 70ºС активність падає, за температури вище 80ºС більшість ферментів втрачає свою активність.



Вплив рН: кожний фермент проявляє активність при оптимальному для нього значенні рН. Незначні зміни рН знижують дію ферментів або зовсім її припиняють.

Іммобілізовані ферменти

В різних харчових технологіях довгий час застосовувалися лише препарати вільних ферментів, термін використання яких – один виробничий цикл. Завдяки досягненням молекулярної біології, біохімії та ензимології на теперішній час організовано виробництво ферментів тривалої (пролонгованої) дії чи іммобілізованих ферментів, тобто зв'язаних ферментних препаратів.

Сутність іммобілізації ферментів полягає в приєднанні їх в активній формі тим чи іншим способом до ізольованої фазі (інертної матриці), яка зазвичай нерозчинна у воді і часто являє собою високомолекулярний гідрофільний полімер, наприклад, целюлозу, поліакриламід тощо.

Іммобілізація часто призводить до змін основних параметрів ферментативної реакції. Як правило, її швидкість знижується.

Іммобілізовані ферменти як каталізатори багаторазової дії можна використовувати, в основному, для трьох практичних цілей: аналітичних, лікувальних і препаративних (промислових).

У разі препаративного застосування основну роль грає вартість, а також можливість автоматизації процесу. Незважаючи на великі потенційні можливості використання іммобілізованих ферментів у виробництві, в даний час цей напрямок реалізовано лише у декількох процесах: поділ D- і L-амінокислот; отримання сиропів з високим вмістом фруктози; можливе використання іммобілізованих ферментів при виробництві сирів, стабілізації молока і видаленні лактози з молочних продуктів.

Гідролітичні ферменти

Для харчової промисловості найбільший інтерес представляють три підкласи ферментів класу гідролаз (ферменти, які каталізують реакції розщеплення складних органічних сполук у присутності води):

1) естерази – це ферменти, що діють на естерні зв'язки;

2) глікозидази – діють на гликозидні сполуки;

3) протеази – діють на пептидні зв'язки.

7.4.1. Основні ферменти підкласу естераз

Ліпазаабо тріацілгліцеролліпаза широко розповсюджена в природі. Зазвичай ліпази каталізують реакцію розщеплення тригліцеридів. Головним чином, гідролізуються зв'язки в положеннях 3 і 1 і лише потім в положенні 2. Встановлено, що ліпази швидше відщеплюють залишки високомолекулярних жирних кислот, ніж нижчі карбонові кислоти.

Ліпаза бере участь в процесах псування зернових продуктів при їх зберіганні. Накопичення вільних жирних кислот під дією ліпази (збільшення кислотного числа жиру) – ознака погіршення якості продукту. При цьому ліпази ініціюють процеси згіркнення та обмежують термін зберігання харчових продуктів.

Пектинестераза синтезується вищими рослинами, мікроскопічними грибами, дріжджами і бактеріями. Пектинестераза каталізує гідроліз естерних зв'язків у молекулі розчинного пектину, в результаті чого утворюється метиловий спирт і полігалактуронова кислота. При цьому драглеутворююча здатність кислоти нижче, ніж у самого пектину. Завдяки цим властивостям фермент пектинестераза застосовується для освітлення плодових соків і вина.

Схема гідролізу естерних зв’язків

7.4.2. Основні ферменти підкласу глікозидаз

Основною формою запасних вуглеводів у насінні і бульбах рослин є крохмаль. На ферментативних перетвореннях крохмалю ґрунтується велика кількість харчових технологій.

a-Амілаза. Ці ферменти виявлені у тварин (в слині і підшлунковій залозі), в рослинах (проросле зерно пшениці, жита, ячменю), вони виробляються пліснявими грибами і бактеріями. Вони гідролізують крохмаль, глікоген і споріднені α-1,4-глікозидом з утворенням, головним чином, декстринів і невеликої кількості дисахариду – мальтози.

β–Амілаза. Група ферментів, як правило, рослинного походження. Її джерелами є зерно пшениці, а також пшеничний і ячмінний солод, соєві боби, бульби картоплі.

β-Амілаза відщеплює мальтозу від нередукуючого кінця глікозидного ланцюга, розриваючи глікозидні зв'язки α-1,4 через один до тих пір, доки не зустрінеться точка розгалуження зі зв'язком α-1,6.

γ–Амілаза. продукується різними видами цвілевих грибів роду Aspergillus. Ці ферменти розщеплюють як амілозу, так і амілопектин до глюкози. Вони здатні гідролізувати α-1,4- та α-1,6-гликозидні зв'язки, тому даний фермент використовується в промисловості для ферментативного отримання глюкози.

Інулазаздійснює гідроліз інуліну та інших поліфруктозанів. В результаті утворюється фруктоза (95 %) і глюкоза (5 %).

Інулаза міститься в тих же рослинах (топінамбур, цикорій), в яких присутній інулін. Існують інулази мікробного походження.

Целлюлолітичні ферменти. Викликають ферментативне руйнування целюлози (фермент – целюлаза) і споріднених їй полісахаридів (геміцелюлози, лігніну.

Застосування целюлолитичних ферментів представляє великий інтерес, тому що може забезпечити отримання різних біотехнологічних продуктів (глюкози, етанолу, ацетону, мікробної біомаси).

7.4.3. Протеолітичні ферменти

Основною реакцією, яка каталізується протеолітичними ферментами (протеазами), є гідроліз пептидного зв'язку в молекулах білків і пептидів. За сучасною класифікацією розрізняють ендо- та екзопептидази. Ендопептидази гідролізують пептидні зв'язки, які містяться в середині молекули білка; екзопептидази гідролізують пептидні зв'язки, що знаходяться по краях макромолекули білка (діють або з карбоксильного, або з амінного кінця ланцюга, відщеплюючи послідовно одну за іншою кінцеві амінокислоти).

За типом походження протеази поділяють на рослинні, тваринні і мікробні.

Протеази тваринного походження широко використовуються в харчовій промисловості.

Трипсин секретується підшлунковою залозою у вигляді неактивного попередника трипсиногену. Високоочищений трипсин застосовується для медичних цілей, а також у харчовій промисловості для виробництва гідролізатів.

Пепсинвиробляється слизової шлунка у вигляді пепсиногену. Пепсиноген перетворюється в активний пепсин під дією НС1. Має надзвичайно важливе значення як травний фермент. В харчовій промисловості використовують для згортання казеїну молока та для розчинення білкової каламуті у пиві.

Ренін – цей фермент подібний за дією до пепсину і міститься в соку четвертого відділу шлунка телят. Пепсин і ренін є основними компонентами промислових препаратів, які використовують для згортання молока.

7.4.4. Інші групи ферментів

Окремо можна виділити ферменти, що каталізують окисно-відновні реакції – оксидоредуктази.

Оксидоредуктази– ферменти, які каталізують окисно-відновні реакції.

Поліфенолоксидаза (тирозиназа, фенолаза) може каталізувати окиснення моно-, ди-, та поліфенолів. Типовим прикладом є реакція:

Пірокатехін Хінон

 

З дією цього ферменту пов'язано утворення темнозабарвлених сполук – меланінів при окисненні киснем повітря амінокислоти тирозину (потемніння зрізів картоплі, яблук, грибів та інших рослинних тканин). У харчовій промисловості основний інтерес до цього ферменту зосереджений на запобіганні зазначеного ферментативного потемніння, що може бути досягнуто шляхом теплової інактивації ферменту (бланширування) або додаванням інгібіторів (NaHSO3 – гідросульфіт натрію, SO2 – сульфітного ангідриду, NaCl – кухонна сіль).

Каталаза каталізує розкладання пероксиду водню:

2 Н2О2 → О2 + 2Н2О.

У живому організмі каталаза захищає клітини від згубної дії пероксиду водню. Джерелом для одержання промислових препаратів каталази є культури мікроорганізмів і печінка великої рогатої худоби.

Каталаза знайшла застосування в харчовій промисловості для видалення надлишку Н2О2 при обробці молока у виробництві сиру, де пероксид використовується як консервант.

Ліпоксигеназа каталізує окиснення поліненасичених високомолекулярних жирних кислот (лінолевої та ліноленової) киснем повітря з утворенням гідропероксидів. Ліпоксигеназі належить важлива роль у процесах дозрівання пшеничного борошна, пов'язаних з поліпшенням його хлібопекарських властивостей. При цьому відбувається освітлення борошна, зміцнення клейковини, зниження активності протеолітичних ферментів і інші позитивні зміни. Найбагатшим джерелом ліпоксигенази є соєве борошно.

Глюкозооксидаза– фермент, який окиснює глюкозу з утворенням глюконової кислоти. Високоочищені препарати глюкозооксидази отримують з пліснявих грибів роду Aspergillus і Penicillium. Препарати глюкозооксидази знайшли застосування в харчовій промисловості як для видалення слідів глюкози, що необхідно при обробці харчових продуктів, якість і аромат яких погіршуються через те, що в них містяться відновлювальні моносахариди; наприклад, при отриманні з яєць сухого яєчного порошку.

D-Глюконова кислота

Питання для самоконтролю

1. Хімічна природа та біологічна роль ферментів, що входять до складу харчових продуктів.

2. Ферментативний гідроліз крохмалю. Механізм ферментативної дії α– та β-амілаз. Застосування амілаз у харчових виробництвах.

3. Від яких факторів залежить швидкість ферментативних реакцій?

4. Номенклатура та класифікація ферментів. Характеристика окремих представників цих класів

5. Використання ферментів у виробництві та зберіганні харчових продуктів.

6. Специфічність дії ферментів. Види специфічності.

7. Ферменти – прості та складні специфічні білки. Особливості, якими відрізняються ферменти від мінеральних речовин.

8. Пектинолітичні ферменти. Класифікація. Механізм каталітичної дії. Застосування в харчовій промисловості. Наведіть структурну формулу пектинестерази.

9. Назвіть та охарактеризуйте одиниці активності ферментів.

8. ХАРЧОВІ ДОБАВКИ

У харчовій промисловості застосовують велику групу речовин, яку називають загальним терміном – харчові добавки(ХД). Під цим поняттям об’єднують групу речовин природного або синтетичного походження, які використовують для удосконалення технології, збереження якості, поліпшення органолептичних характеристик харчових продуктів або додання їм нових властивостей.

Зазвичай, до цієї групи не відносять сполуки, що підвищують харчову цінність продуктів – вітаміни, мікроелементи, інші біологічно-активні добавки (БАДи). До харчових добавок не відносять також речовини, що самостійно застосовуються в їжу.

Застосування ХД допустимо тільки в тому випадку, коли вони, навіть при тривалому використанні не загрожують здоров’ю людини.









Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте:


©2015- 2019 zdamsam.ru Размещенные материалы защищены законодательством РФ.