Вторичная и третичная структура белка

Пептиды — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки». Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Основным свойством пептидов является их способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное разрушение цепи, после чего образуются пептиды более короткого строения. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Гидролиз может быть кислотным и щелочным, а также может протекать под действием ферментов. В кислой и щелочной среде образуются соли аминокислот, а ферментативный процесс протекает селективно, т.к. можно расщепить конкретные фрагменты цепи пептида.

Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертич­ной структурами. Существуют общие правила, по которым идёт формирование про­странственных структур белков.

Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования.

секвенирование позволяет определить аминокислотную последовательность в полипептидах, размер которых не превышает несколько десятков аминокислотных остатков. Определение первичной последовательности белка сводится к следующим основным этапам:
1) Расщепление белка на несколько фрагментов длиной, доступной для секвенирования.
2) Секвенирование каждого из полученных фрагментов.
3) Сборка полной структуры белка из установленных структур его фрагментов.

Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. Наряду с ферментативными методами используются и химические методы расщепления белков. Для этой цели часто применяют бромциан, расщепляющий белок по остаткам метионина:

Пептидная связь характеризуется следующими свой­ствами:

1. Четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для пептидной связи характерна компланарность.

2. Атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию.

3. Длина С-N-связи в пептидной связи, равная 0,13 нм, имеет про­межуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12нм) и одинарной ковалентной связи (0,15 нм). Следовательно, связь С-Nимеет частично характер двойной связи (л-связи), из чего следует, что вращение вокруг оси С-Nзатруднено.

Вторичная структура белка представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей, т.е. конформацию белковой молекулы.

Различают две формы вторичной структуры: спиральную, возникающую в пределах одной полипептидной цепи, и слоисто-складчатую – между смежными полипептидными цепями.

Между атомами водорода в пептидной группировке и карбонильным кислородом четвертой от нее аминокислоты возникают внутримоле­кулярные водородные связи. Эти связи появляются после формирования спирали и закрепляют ее.

Совокупность α -спиралей и β -структур является важным критери­ем, по которому можно судить о степени упорядоченности структуры белковой молекулы, стабильности белков при действии физико-хими­ческих факторов сред.

Третичная структура белка формируется способом складывания вторич­ной структуры. Например, свиваясь в клубок, спирали образуют глобулы.

Именно такую форму имеют белки, выполняющие роль биологических катализаторов и регуляторов, а также белки, имеющие транспортные функции.

Полярные гидрофильные группы в глобуле расположены на ее внешней поверхности, а неполярные гидрофобные группы обращены внутрь глобу­лы. Благодаря этому наружная поверхность белка гидратируется, что по­вышает растворимость белка и обусловливает возможность его участия в биохимических реакциях, которые в физиологических условиях протекают в водной среде.

Располагаясь рядом, спирали образуют нитевидные структуры, называе­мые фибриллами. Фибриллярные белки являются основным строительным материалом волос, кожи и мышечных тканей.

Третичная структура белка стабилизируется главным образом связями между боковыми группами аминокислотных остатков: дисульфидные и во­дородные связи, диполярные взаимодействия, силы ван-дер-ваальсова при­тяжения, электростатические эффекты.

Живите по правилу: МАЛО ЛИ ЧТО НА СВЕТЕ СУЩЕСТВУЕТ? Я неслучайно подчеркиваю, что место в голове ограничено, а информации вокруг много, и что ваше право...

Что способствует осуществлению желаний? Стопроцентная, непоколебимая уверенность в своем...

Что будет с Землей, если ось ее сместится на 6666 км? Что будет с Землей? - задался я вопросом...

Что вызывает тренды на фондовых и товарных рынках Объяснение теории грузового поезда Первые 17 лет моих рыночных исследований сводились к попыткам вычис­лить, когда этот...

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте: